KEWIRAUSAHAN

A.   Definisi Kewirausahaan                                                                      

 Yang dimaksud dengan kewirausahaan adalah kemampuan menciptakan sesuatu yang baru secara kreatif/inovatif dan kesanggupan hati (qolbu) untuk mengambil resiko atas keputusan hasil ciptaannya serta melaksanakannya secara terbaik (sungguh-sungguh, ulet, gigih, tekun, progresif, pantang menyerah, dsb.) sehingga nilai tambah yang diharapkan dapat dicapai. Jadi, seorang wirausahawan memiliki kemampuan untuk memikirkan sesuatu yang belum pernah dipikirkan oleh orang lain (prinsip kreatif dan inovatif) dan hasilnya adalah buah pikiran yang asli dan bukannya replikasi, baru dan bukannya meniru, memberi kontribusi dan bukannya membuat rugi. Catatan: kreatif berarti menghasilkan daya cipta karena belum pernah ada sebelumnya; inovatif berarti memperbaiki/memodifikasi/mengembangkan sesuatu yang sudah ada. Selain kemampuan kreatif/inovatif, seorang wirausahawan juga memiliki kesanggupan hati (qolbu) yang ditunjukkan oleh: (1) tumbuhnya tindakan atas kehendak sendiri dan bukan karena pihak lain; (2) progresif dan ulet, seperti tampak pada usaha mengejar prestasi, penuh ketekunan, merencanakan dan mewujudkan harapan-harapannya; (3) berinisiatif, yakni mampu berpikir dan bertindak secara asli/orisinal/baru, kreatif dan penuh inisiatif; (4) pengendalian dari dalam, yakni kemampuan mengendalikan diri dari dalam, kemampuan mempengaruhi lingkungan atas prakarsanya sendiri; dan (5) kemantapan diri, yang ditunjukkan oleh harga diri dan percaya diri. Ringkasnya, siapapun yang memiliki jiwa kewirausahaan akan menjadi agen perubahan yang mampu dan sanggup mentransformasi sumberdaya yang ada di sekitarnya untuk memperoleh nilai tambah yang menguntungkan, baik secara ekonomi maupun non-ekonomi, pribadi maupun organisasi/masyarakat.

        Ada yang kebetulan mengepas-ngepaskan bahwa istilah kewirausahaan itu merupakan singkatan dari:

“KEWIRAUSAHAAN adalah singkatan dari: Kreatif, Enerjik, Wawasan luas, Inovatif, Rencana bisnis, Agresif, Ulet, Supel, Antusias, Hemat, Asa, Antusias, Negosiatif.”(Anonim 1, 2005)

        Tetapi pembaca tidak harus mengikuti jabaran singkatan tersebut karena masih banyak kata-kata penting yang terkait dengan kewirausahaan belum tertampung dalam singkatan tersebut.

B.     Tujuan Pengembangan Kewirausahaan

        Apakah tujuan yang akan dicapai dari pengembangan kewirausahaan? Dengan kata lain, mengapakah kewirausahaan itu penting untuk dimiliki oleh seseorang? Dalam hidup ini sudah jelas yaitu hanya orang-orang yang memiliki kelebihan kualitas saja yang berhak memilih kehidupan di dunia, misalnya penghasilan, karir, pengaruh, dan prestise. Kualitas kewirausahaan merupakan salah satu dimensi penting kualitas manusia, akan tetapi kewirausahaan sebagai peluang karir kurang memperoleh perhatian dan bahkan terasa dikesampingkan dalam sistem pendidikn kita. Oleh karena itu, lemahnya kewirausahaan generasi muda dapat dimengerti karena kurang memperoleh tempat dalam kebijakan pendidikan nasional. Padahal, kewirausahaan mengajarkan cara-cara berpikir kreatif, inovatif, positif, dan menggerakan hati nurani untuk lebih proaktif, properubahan, mendorong keingintahuan, ulet, gigih, berani mengambil resiko, dan mengajarkan peserta didik tentang pentingnya prakarsa (keberanian moral) untuk melakukan hal-hal baru yang belum pernah dilakukan, akan tetapi akan membawa nilai tambah serta keuntungan yang lebih besar. Maka, kedepan, pendidikan jiwa kewirausahaan sudah merupakan keniscayaan untuk diajarkan di sekolah, mulai dari jenjang pendidikan dasar, menengah, hingga sampai perguruan tinggi.

        Sebagai tambahan, kewirausahaan itu untuk siapa saja yang ingin menjadi wirausaha sukses dan memperoleh keuntungan darinya (ekonomi dan/atau non-ekonomi, material dan/atau non-material). Kewirausahan itu bukan hanya miliknya para pengusaha, akan tetapi milik siapa saja, termasuk kepala sekolah, pengawas dan bahkan menteri sekalipun karena mereka juga dapat disebut sebagai wirausaha jika mereka sukses dalam pekerjaannya. Kebetulan, yang banyak mempraktekkan kewirausahaan adalah para pengusaha karena mereka tahu manfaatnya, akan tetapi bukan berarti bahwa kewirausahaan hanya milik pengusaha.

C.     Karakteristik/Dimensi-Dimensi Kewirausahaan

         Ada dua jenis karateristik atau dimensi kewirausahaan yaitu: (1) kualitas dasar kewirausahaan, yang meliputi kualitas daya pikir, daya hati/qolbu, dan daya pisik; dan (2) kualitas instrumental kewirausahaan, yaitu penguasaan lintas disiplin ilmu. Berikut dijabarkan seperlunya tentang dua karakteristik/dimensi kewirausahaan yang dimaksud.

1.   Kualitas Dasar Kewirausahaan

a.   Daya Pikir

Kualitas dasar daya pikir kewirausahaan memiliki karakteristik/dimensi-dimensi sebagai berikut: berpikir kreatif; berpikir inovatif; berpikir asli/baru/orisinil; berpikir divergen; berpikir mengembangkan; pionir berpikir; berpikir menciptakan produk dan layanan baru; memikirkan sesuatu yang belum pernah dipikirkan oleh orang lain; berpikir sebab-akibat; berpikir lateral; berpikir sistem; berpikir sebagai perubah (agen perubahan); berpikir kedepan (berpikir futuristik); berintuisi tinggi; berpikir maksimal; terampil mengambil keputusan; berpikir positif; dan versalitas berpikir sangat tinggi.

b.  Daya Qolbu/Hati

Kualitas dasar daya hati/qolbu kewirausahaan memiliki karakteristik/dimensi-dimensi sebagai berikut: prakarsa/inisiatif tinggi; ada keberanian moral untuk mengenalkan hal-hal baru; proaktif, tidak hanya aktif apalagi hanya reaktif; berani mengambil resiko; berani berbeda; pro perubahan dan bukan pro kemapanan; kemauan, motivasi, dan spirit untuk maju sangat kuat; memiliki tanggungjawab moral yang tinggi; hubungan interpersonal bagus; berintegritas tinggi; gigih, tekun, sabar, dan pantang menyerah; bekerja keras; berkomitmen tinggi; memiliki kemampuan untuk memobilisasi orang lain; melakukan apa saja yang terbaik; melakukan perbaikan secara terus menerus; mau memetik pelajaran dari kesalahan, dari kesuksesan, dan dari praktek-praktek yang baik; membangun teamwork yang kompak, cerdas, dinamis, harmonis, dan lincah; percaya diri; pencipta peluang; memiliki sifat daya saing tinggi, tetapi mendasarkan pada nilai solidaritas; agresif/ofensif; sangat humanistik dan hangat pergaulan; terarah pada tujuan akhir, bukan tujuan sesaat; luwes dalam pergaulan; selalu menginginkan tantangan baru; selalu membangun keindahan cita rasa melalui seni (kriya, musik, suara, tari, lukis, dsb.); bersikap mandiri akan tetapi supel; tidak suka mencari kambing hitam; selalu berusaha menciptakan dan meningkatkan nilai tambah sumberdaya; terbuka terhadap umpan balik; selalu ingin mencari perubahan yang lebih baik (meningkatkan/mengembangkan); tidak pernah merasa puas, terus menerus melakukan inovasi dan improvisasi demi perbaikan selanjutnya; dan keinginan menciptakan sesuatu yang baru.

c.   Daya Pisik

Kualitas dasar daya pisik/raga kewirausahaan memiliki karakteristik/ dimensi-dimensi sebagai berikut: menjaga kesehatan secata teratur; memelihara ketahan/stamina tubuh dengan baik; memiliki energi yang tinggi; dan keterampilan tubuh dimanfaatkan demi kesehatan dan kebahagiaan hidup.

2.   Kualitas Instrumental Kewirausahaan

      Jika seseorang ingin menjadi wirausahawan sukses, maka selain memiliki kualitas dasar kewirausahaan sebagaimana diuraikan sebelumnya, dia harus juga memiliki kualitas instrumental kewirausahaan yang kuat yaitu penguasaan disiplin ilmu, baik mono disiplin ilmu, antar disiplin ilmu, maupun lintas disiplin ilmu. Kewirausahaan bukanlah sekadar mono-disiplin (ekonomi, matematika, manajemen, dsb.) dan juga bukan hanya antar disiplin ilmu (manajemen perusahaan, ekonomi pertanian, psikologi industri, dsb.), akan tetapi juga lintas disiplin ilmu (lingkungan hidup, kependudukan, dsb.).

        Seseorang yang ingin menjadi wirausahawan sukses tidak cukup hanya memiliki kualitas dasar kewirausahaan, akan tetapi yang bersangkutan harus juga memiliki kualitas instrumental kewirausahaan (penguasaan disiplin ilmu). Misalnya, seorang kepala sekolah, pengawas, atau kepala dinas pendidikan kabupaten/kota, harus memiliki ilmu pengetahuan yang luas di bidang pekerjaan yang menjadi kewenangan dan tanggungjawabnya. Misalnya, mereka harus memiliki ilmu-ilmu berikut yaitu: ilmu pendidikan, teori perubahan, kebijakan pendidikan nasional dan daerah, manajemen pendidikan, pengembangan organisasi pendidikan, pengembangan administrasi pendidikan, perencanaan pendidikan, regulasi pendidikan, kepemimpinan pendidikan, komunikasi dan jejaring pendidikan, supervisi pendidikan (pembelajaran, manajemen sekolah, dsb.), dan akreditasi sekolah.

        Jika seseorang ingin menjadi wirausahawan sebagai pengusaha, dia harus memiliki ilmu-ilmu sebagaiberikut: manajemen produksi (proses produksi, rencana produksi, riset dan pengembangan produksi), manajemen pemasaran (perebutan pelanggan, rencana pemasaran, riset pasar dan pemasaran), manajemen sumberdaya manusia, manajemen keuangan, manajemen peralatan dan perbekalan, prinsip-prinsip akuntansi, manajemen transaksi, dan inti manajemen (general manager).

        Karateristik/dimensi-dimensi kewirausahaan yang telah disebutkan di atas semuanya sangat diperlukan oleh kepala sekolah, namun materi pelatihan ini hanya dibatasi pada dimensi-dimensi berikut (sesuai Permendiknas 13/2007): kreativitas untuk selalu mencari solusi terbaik, inovasi, bekerja keras, dan motivasi tinggi serta pantang menyerah. Naluri kewirausahaan menyangkut semua sifat-sifat di atas.

D.   Cara-Cara Mengembangkan Kewirausahaan

 

        Cara-cara mengembangkan kewirausahaan dilakukan melalui pentahapan sebagai berikut. Pertama, melakukan evaluasi diri tentang tingkat/level kepemilikan kewirausahaan. Ini dapat dilakukan melalui pengisian daftar kualitas kewirausahaan atau menjawab sejumlah pertanyaan tentang kewirausahaan yang dilakukan setulus-tulusnya dan sejujur-jujurnya (lihat Lampiran tentang Instrumen Profil Diri Kualitas Dasar Kewirausahaan, oleh Slamet PH). Hasil pengisian daftar/jawaban tersebut berupa profil diri kewirausahaan. Kedua, berdasarkan hasil evaluasi diri (profil diri jiwa kewirausahaan), selanjutnya ditempuh melalui berbagai upaya yang disebut “belajar”. Ketiga, mempelajari kewirausahaan dapat dilakukan melalui berbagai upaya, misalnya: berpikir sendiri (otak kita kaya untuk berpikir), membaca (buku, jurnal, internet/web-site), magang, kursus pendek, belajar dari wirausahawan sukses, pengamatan langsung dilapangan, dialog dengan wirausahawan sukses, mengikuti seminar, mengundang wirausahawan sukses, menyimak acara-acara kewirausahaan di televisi,  atau cara-cara lain yang dianggap tepat bagi dirinya untuk mempelajari kewirausahaan.

E.    Manfaat kompetensi kewirausahaan bagi Kepala sekolah/madrasah

Manfaat kompetensi kewirausahaan bagi Kepala sekolah/madrasah adalah:

1.   mampu menciptakan kreativitas dan inovasi yang bermanfaat bagi pengembangan sekolah/madrasah,

2.   bekerja keras untuk mencapai keberhasilan sekolah/madrasah sebagai organisasi pembelajaran yang efektif,

3.   memiliki motivasi yang kuat untuk mencapai kesuksesan dalam melaksanakan tugas pokok dan fungsi sebagai kepala sekolah/madrasah,

4.   pantang menyerah dan selalu mencari solusi terbaik dalam menghadapi kendala sekolah/madrasah,

5.   memiliki naluri kewirausahaan sebagai sumber belajar siswa, dan

6.   menjadi teladan bagi guru dan siswa di sekolahnya, khususnya mengenai kompetensi kewirausahaan.   

F.    Menjadi seorang wirausaha yang sukses

Kepala sekolah/madrasah sebagai seorang wirausahawan yang sukses harus memiliki tiga kompetensi pokok yaitu pengetahuan, keterampilan, dan sikap/sifat lewirausahaan. Ketiga kompetensi tersebut saling berkaitan. Keterkaitan ketiga kompetensi tersebut digambarkan sebagai berikut.

Gambar 2: Kompetensi (Anonim 4, 2005)

    

Kompetensi merupakan penguasaan pengetahuan, keterampilan, dan sikap/sifat. Pengetahuan adalah kumpulan informasi yang disimpan di otak dan dapat dipanggil jika dibutuhkan. Keterampilan adalah kemampuan menerapkan pengetahuan. Sifat/sikap adalah sekumpulan kualitas karakter yang membentuk kepribadian seseorang (Anonim 4, 2005). Seseorang yang tidak memiliki ketiga kompetensi tersebut akan gagal sebagai wirausahawan yang sukses.

Keterampilan-keterampilan (skills) yang dibutuhkan oleh seorang wirausahawan menurut Hisrich & Peters (2002) adalah keterampilan teknikal, manajemen bisnis, dan jiwa kewirausahaan personal. Keterampilan teknikal meliputi: mampu menulis, berbicara, mendengar, memantau lingkungan, teknik bisnis, teknologi, mengorganisasi, membangun jaringan, gaya manajemen, melatih, bekerja sama dalam kerja tim (teamwork). Manajemen bisnis meliputi: perencanaan bisnis dan menetapkan tujuan bisnis, pengambilan keputusan, hubungan manusiawi, pemasaran, keuangan, pembukuan, manajemen, negosiasi, dan mengelola perubahan. Jiwa wirausahawan personal meliputi: disiplin (pengendalian diri), berani mengambil risiko diperhitungkan, inovatif, berorientasi perubahan, kerja keras, pemimpin visioner, dan mampu mengelola perubahan.

Makalah BIOKIMIA tentang Enzim

BAB I

PENDAHULUAN

1.1              Pendahuluan

Beberapa jenis molekul dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Aktivitas dari enzim dapat dipengaruhi oleh beberapa jenis molekul, salah satunya adalah inhibitor. Inhibitor merupakan suatu senyawa yang dapat menghambat atau menurunkan laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim. Sedangakan nhibitor reversibel atau dapat balik, bekerja dengan mengikat sisi aktif enzim melalui reaksi reversibel dan inhibitor ini dapat dipisahkan atau dilepaskan kembali dari ikatannya. Inhibitor dapat balik terdiri dari tiga jenis, yaitu inhibitor yang bekerja secara kompetitif, non-kompetitif, dan un-kompetitif.

Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk mempercepat proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tersebut. Enzim merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup.

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme-perantara (intermediary metbolism) dari sel. Penelitian terhadap enzim sejak beberapa tahun yang lalu, telah menghasilkan pengertian yang lebih jelas tentang peranan enzim dalam biologi sel, yaitu kontrol sintesis enzim dan protein lainnya secara genetika, sifat pengatur sendiri sistem enzim, dan peranan enzim dalam berbagai proses pertumbuhan dan diferensiasi atau pembelahan sel.

1.2              Rumusan Masalah

1.      Apa yang di maksud dengan enzim ?

2.      Bagaimana penamaan dan klasifikasi enzim ?

3.      Apa yang di maksud dengan kinetika reaksi kimia ?

4.      Bagaiamana kinetika reaksi enzim ?

5.      Bagaimana mekanisme reaksi enzim ?

1.3              Tujuan Penulisan

1.      Untuk mengetahui pengertian enzim.

2.      Untuk mengetahui penamaan dan klasifikasi enzim.

3.      Untuk mengetahui kinetika reaksi kimia.

4.      Untuk mengetahui kinetika reaksi enzim.

5.      Untuk mengetahui mekanisme reaksi enzim.

1.       

BAB II

PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzime

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme-perantara (intermediary metbolism) dari sel.

Pasteur, pada tahun 1860, telah menunjukkan bahwa proses fermentasi dikatalisa oleh enzim yang secara strukturil terikat di dalam sel ragi. Ekstraksi enzim pertama kali di lakukan oleh Buchner pada tahun 1897, terhadap enzim sel ragi yang berfungsi dalam fermentasi alkohol.Enzim urease dari kacang-kacangan tertentu telah di isolasi sebagai kristal murni untk pertama kali oleh Summer dalam tahun 1926.Kemudian Northrop dalam tahun 1930 sampai 1936 melakukan hal yang sama terhadap enzim pepsin, tripsin, dan kimotripsin.

Penelitian terhadap enzim sejak beberapa tahun yang lalu, telah menghasilkan pengertian yang lebih jelas tentang peranan enzim dalam biologi sel, yaitu kontrol sintesis enzim dan protein lainnya secara genetika, sifat pengatur sendiri sistem enzim, dan peranan enzim dalam berbagai proses pertumbuhan dan diferensiasi atau pembelahan sel.

2.1 Penamaan dan klasifikasi enzim

Penamaan enzim secara trivial, yaitu secara non-sistematik misalnya: pepsin, tripsin, katalase, tidak dapat menerangkan sifat dan macam reaksi kimia yang terjadi.

Penamaan dan klasifikasi enzim secara sistematik telah di tentukan oleh suatu badan internasional bernama Commision on Enzymes of the international Union of Biochemistry (CEIUB). Dalam sistem yang baru ini enzim di bagi menjadi enam golongan utama, dan setiap golongan di bagi lagi menjadi sub-golongan.

Dalam beberapa hal tertentu, penamaan trivial masih dipakai, yaitu bila nama sistematiknya terlalu panjang.

Klasifikasi enzim secara international meliputi nama golongan, nomor kode, dan macam reaksi yang di katalisisnya dan tiap golongan utama terbagi lagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang di serangnya :

1.      Oksido-reduktase : berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi

2.       Transferasi : berperan dalam reaksi pemindahan gugus tertentu.

3.      Hidrolase : berperan dalam reaksi hidrolisis.

4.      Liase : mengkatalisis reaksi adisi atau pemecahan ikatan rangkap dua.

5.      Isomerase : mengkatalisis reaksi isomerisasi.

6.      Ligase : mengkatalisis reaksi pembentukan ikatan dengan bantuan pemecahan ikatan dalam ATP.

Beberapa contoh dari tiap golongan enzim beserta penamaan dan klasifikasinya terdapat pada tabel 3.1.

2.3 Kinetika Reaksi Kimia

2.3.1 Tingkat reaksi

Reaksi kimia di klasifikasikan berdasarkan jumlah molekul yang berpartisipasi dalam reaksi tersebut, untuk menghasilkan produk. Jadi, dapat mempunyai reaksi monomolekuler, bimolekuler, atau termolekuler.

Reaksi kimia juga dapat di klasifikasikan berdasarkan kinetika reaksi nya, yaitu tingkat reaksi (reaction order). Dalam hal ini kita dapat mempunyai reaksi tingkat ke-nol tingkat pertama (first order). tingkat kedua, atau reaksi tingkat ketiga.

Pada reaksi tingkat pertama, laju reaksi berbanding lurus dengan konsentrasi satu reaktan. Lalu reaksi dari A  → P berbanding lurus dengan berkurangnya reaktan A atau dengan terbentuknya hasil reaksi, P. Laju reaksi pada waktu tertentu adalah :

v = laju reaksi, [A] = konsentrasi reaktan A,  = berkurangnya reaktan A per satuan waktu, k = konstanta laju reaksi.

Integral persamaan di atas, menghasilkan :

[A₀] = konsentrasi semula dari reaktan, [A] = konsentrasi reaktan pada waktu t. Waktu setengah umur, t ½ , dari reaksi tingkat pertama adalah bila [A] =  ½ [Ao], sehingga di dapatkan t ½ = 0,693/k.

Grafik konsentrasi versus t dapat di ihat pada gambar di bawah ini

Gambar 3.1 Grafik hubungan antara konsentrasi reaktan dengan waktu pada reaksi tingkat  pertama

Untuk reaksi tingkat kedua, laju reaksi berbanding lurus dengan hasil kali konsentrasi kedua reaktan yang berpartisipasi dalam reaksi A + B → P, Dan laju reaksi nya adalah,

 , atau

Jadi,  =  =  = k [A] [B]

k = konstanta laju reaksi tingkat dua.

Untuk bentuk persamaan reaksi A + A → P, akan di dapatkan persamaan laju reaksi sebagai berikut :

²

Bentuk integral persamaan ini adalah

Dan untuk persamaan laju reaksi sebelumnya adalah

Tabel 3.1 Suatu contoh penamaan dan penggolongan enzim

Penamaan sistematik (CEIUB)	Nama Trivial	Reaksi
1. Oksidoreduktase a. Menyerang gugus – CH – OH Alkohol : NAD oksidoreduktase Glukosa : oksigen oksidoreduktase b. Menyerang gugus aldehida atau keton Format  : NAD oksidoreduktase Piruvat : lipoat oksidoreduktase c. Menyerang gugus – CH – NH2 Asam amino : oksigen oksidoreduktase d. Menyerang H2 O2 Hidrogen-peroksida : Hidrogenperoksida oksidoreduktase 2. Transferase a. Memindahkan gugus fragmen 1-karbon Metiltransferase b. Memindahkan gugus aldehida atau keto Sedoheptulosa – 7 – P Sedoheptulosa ­– 7 – P c. Memindahkan gugus fosfat ATP : glukosa – 6 – P – transferase ATP : piruvat – P – transferase 3. Hidrolase a. Menyerang ikatan ester Glukono –  – laktonhidrolase Glukosa – 6 – P – fosfohidrolase b. Menyerang ikatan glikosida  – 1, 4 – glukan – 4 - glukanohidrolase  Menyerang ikatan peptida  – Karboksipeptida amino asidohidrolase Peptida peptidohidrolase d. Menyerang ikatan C – N yang bukan ikatan peptida Urea amidohidrolase 4. Liase a. Terhadap ikatan C – C 2 – Asam oksokarboksi – liase Ketosa – 1 – P – aldehida – liase Sitrat oksal – asetat – liase 5. Isomerase a. Alanina rasemase b. Ribulose – 5 – P – 3 – epimerase 6.Ligase a. Pembentukan ikatan C – S Asetat : CoASH ligase b. Pembentukan ikatan C – C Piruvat :  Karbondioksida ligase	Alkohol dehidrogenase Glukosa oksidase Format dehidrogenase Piruvat dehidrogenase Asam amino oksidase Katalase Transmetilase Transketolase Transaldolase Glukokinase Piruvatkonase Glukonolaktonase Glukosa – 6 – fosfatase  – Amilase Karboksipeptidase Pepsin Tripsin Kimotripsin Papain Urease Piruvat dekarboksilase Aldolase Sitratsintase Alanina rasemase Ribulosa – P – epimerase Asetil – ScoA sintetase Piruvat Karboksilase	Alkohol + NAD+  Aldehida (atau keton ) + NADH Glukosa + O2  glukono – S – lacton + H2O2 Format + NAD+    CO2 + NADH Piruvat + asam lipoat  CO2 + asetildihidrolipoat Asam amino + H2O + O2  asam  – Keton + NH3 + H2 O3 H2O2  + H2O2     O2 + 2H2O Pemindahan gugus metil dari suatu molekul kepada molekul yang lain Sedoheptulosa – 7 – P + gliseraldehida – 3 – P  Ribosa – 5 – P + Silulosa – 5 – P Sedoheptulosa – 7 – P + gliseraldehida – 3 – P  eritrosa – 4 – P + fruktosa – 6 – P ATP + glukosa  ADP + glukosa – 6 – P ATP + piruvat  ADP + fosfo – enolpiruvat Glukono -  – lakton + H2O  asam glukonat Glukosa – 6 – P + H2O  glukosa + H3PO4 Hidrolisis ikatan  – 1, 4 – glukan dalam polisakarida Hidrolisis peptida dengan melepaskan sisa asam amino ujung. Hidrolisis peptida, terhadap ikatan yang bertetangga dengan sisa asam amino aromatik atau dikarboksilat. Hidrolisis peptida, terhadap ikatan yang bertetangga sisa  L – arginin atau L -  lisin. Hidrolisis peptida, terhadap ikatan gugus karboksil dari asam amino  aromatik. Hidrolisis peptida, terutama terhadap ikatan dari asam amio basa, lesin, atau glisin. Urea + H2O  CO2 + 2NH3 Piruvat  CO2 + asetaldehida Ketosa – 1 – P  aldosa + dihidroksiaseton – P Sitrat + CoASH  asetil – ScoA + H2O + oksalasetat. L – alanina  D – alanin Ribulosa – 5 – P  Silulosa 5 – P ATP + asetat + CoASH  AMP + Ppi + asetil ScoA ATP + piruvat + CO2 + H2O ADP + Pi + oksalasetat.

Reaksi tingkat ketiga, jarang terjadi, laju reaksinya berbanding lurus dengan perkalian ketiga konsentrasi reaktan yang berpartisipasi dalam reaksi. Reaksi yang tidak bergantung pada konsentrasi reaktan di sebut reaksi tingkat ke-nol. Banyak dari reaksi yang di katalisis merupakan reaksi tingkat ke-nol terhadap reaktannya, sehingga laju reaksinya hanya bergantung pada konsentrasi katalisator. Pada umumnya suatu reaksi tidak merupakan salah satu tingkat reaksi secara ekslusif, tetapi seringkali merupakan campuran tingkat reaksi pada komdisi-kondisi tertentu.

2.3.2 Katalisis

Suatu reaksi kimia dapat berlangsung karena molekul – molekul reaktan  A pada suatu waktu tertentu mengalami keadaan aktif, yaitu apabila energi molekul tersebut dalam keadaan energi pengaktifan (gambar 3.2). Dalam keadaan demikian ikatan kimia dalam molekul itu dapat pecah sehingga memungkinkan terbentuknya produk, P. Keadaan ketika molekul A ada dalam keadaan aktif disebut keadaan transisi, dan energi pengaktifan diartikan sebagai jumlah energi, dalam kalori, yang di butuhkan oleh satu mol zat, pada temperatur tertentu, untuk membawa semua molekul (dari satu mole zat) ke-keadaan aktifnya.

1.      Energi bebas pengaktifan suatu reaksi kimia dengan menggunakan katalisator.

2.      Energi bebas pengaktifan dari reaksi kimia tanpa katalisator.

3.      Energi bebas pengaktifan dari reaksi kebalikan, tanpa katalisator.

4.     
Perubahan energi bebas dari reaksi keseluruhan.

Gambar 3.2 Diagram nergi reaksi kimia, memakai dan tanpa katalisator

Laju reaksi berbanding lurus dengan konsentrasisenyawa keadaan transisi

A  [keadaan transisi]  B

reaktan                                produk

dengan menaikkan temperatur, julah molekul yang dapat masuk ke keadaan transisi bertambah. Dalam banyak reaksi kimia, pertambahan suhu 100 C menyebabkan berlipat gandanya laju reaksi.

Fungsi katalisator adalah mempercepat reaksi kimia dengan cara menurunkan energi bebas pengaktifan. Dalam hal ini, katalisator bergabung dengan, sedemikian rupa sehingga dihasilkan keadaan transisi yang mempunyai energi bebas lebih rendah daripada keadaan transisi tanpa katalisator. Setelah hasil reaksi terbentuk (produk), katalisator dibebaskan kembali ke keadaan semula.

2.4 Kinetika Reaksi Enzim

Reaksi enzim:

E + S  ES  E + P                                                                                            (3.1)

E = enzim; S = substrat; ES = keadaan transisi daripada kompleks E dengan S; P = hasil reaksi (produk).

Analisis kuantitatif kinetika reaksi enzim dapat dilakukan dengan dua asas pendekatan: (1) asas kesetimbangan menurut Michaelis-Menten, dan (2) asas teori keadaan tunak (Steady State Theory) menurut Briggs-Haldane.

2.4.1 Pendekatan asas kesetimbangan menurut Michaelis-Menten

Konstanta disosiasi K_M =  lihat persamaan (3.1)                                 (3.2)

], dan [ES] adalah konsentrasi dalam keadaan keseimbangan, masing-masing dari E, S, dan ES. Jika konsentrasi enzim semula adalah [E₀] maka konsentrasi enzim bebas yaitu:

[E] = [E₀] – [ES] = [E₀] – [P]                                                                      (3.3)

[ES] = konsentrasi enzim yang berikatan dengan substrat,yangjuga sama dengan konsentrasi produk [P]. Maka, persamaan (3.3) dimasukkan kedalam persamaan (3.2), didapatkan: K_M =  atau K_M =                           (3.4)

Analisis lebih lanjut adalah sebagai berikut

K_M [ES] = [S] – [ES] [S]                                                                     (3.5)

ES =

Laju reaksi, v = k₃  atau v =                                                        (3.6)

Bila konsentrasi subsrat cukup besar sehingga semua enzim terikat kepadanya, yaitu  dalam bentuk kompleks ES, makaakan didapa laju reaksi yang maksimum Vmaks

Vmaks =                                                                                         (3.7)

Bila persamaan (3.6) dibagi dengan persamaan (3.7) yaitu:

 =

Diperoleh harga v =                                                                       (3.8)

Persamaan ini adalah persamaan Michaelis-Menten yaitu hunungan kuantitatif antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat, bila Vmaks atau  diketahui.

Keadaan luar biasa adalah apabila v= ½ Vmaks, sehingga

½ Vmaks =

Dan didapat (gambar 3.3)                                                          (3.9)

Harga  akan sama dengan konsentrasi substrat pada waktu laju reaksi dama dengan seperdua dari laju rekasi maksimum. Satuan adalah mol per liter.

2.4.2 Pendekatan dengan prinsip ‘teori keadaan tunak’ menurut Briggs-Haldane

Pada prinsip teori keadaan tunak (Steady State Theory), laju reaksi pembentukan kompleks ES sama dengan laju reaksi pengurangan ES menjadi P dan E (lihat persamaan (3.1))

Laju reaksi pembentukan ES = k₁ [E] [S], dan laju reaksi pengurangan ES = k₂ [ES] + k₃ [P].

Dalam keadaan tunak, bertambahnya ES per satuan waktu adalah nol.

Jadi,  = 0 = k₁ [E] [S] - k₂ [ES] + k₃ [P]                                              (3.10)

Apabila dimasukkan harga [E] = [E]₀ – [ES] dan [P] = [ES], diperoleh k₁ [E]₀ – [ES] [S] = [ES] (k_{2 +} k₃)

[ES] =                                                                                        (3.11)

Bila pembilang dan penyebut dibagi dengan k₁ maka

[ES] =                                                                                          (3.12)

Karena  menunjukan konstanta keseimbangan dari disosiasi ES, maka                                                                                          (3.13)

Jika harga ini dimasukkan dalam persamaan (3.12) maka diperoleh

[ES] =

Apabila persamaan (3.13) dimasukkan ke persamaan v = k₃ [ES], didapatkan”

v =                                                                                      (3.14)

Karena Vmaks = k₃ [E]₀ maka persamaan (3.14) menjadi identik dengan (3.8)

v =

jadi, jelaslah bahwa hasil analisis dengankedua cara pendekatan tersebut diatas, menghasilkan persamaan yang sama untuk hubungan antara laju reaksi enzim dengan konsentrasi substrat. Grafik persamaan Michaelis-Menten dapat dilihat pada gambar 3.3.

gambar 3.3 hunbungan antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat menurut persamaan Michaelis-Menten

2.4.3 Transformasi persamaan Michaelis-Menten

Bila kedua bagian persamaan Michaelis-Menten di atas (3.8) kita balikkan akan didapat:

 =                                                                                      (3.15)

Yang kemudian menjadi

 +                                                                                   (3.16)

Persamaan (3.16) ini merupakan persamaan kebalikan berganda yang linier dari Michaelis-Menten dan disebut persamaan Lineweaver-Burk, yang grafiknya ditunjukkan pada gambar 3.4.

Persamaan ini dapat memberikan informasi mengenai reaksi enzim yang diinhibisi.

Gambar 3.4 grafik Lineweaver-Burk dari  versus  dengan  merupakan sudut tangennya (kemiringan);  adalah perpotongan dengan sumbu  dan -  perpotongandengan sumbu absis

Transformasi cara lain dilakukan dengan mengalikan kedua bagian prsamaan 3.16 dengan Vmaks[v], sehingga diperoleh:

 =  +  

Dan selanjutnya menjadi:

Vmaks = v + v

v =  + Vmaks                                                                                (3.17)

persamaan 3.17 ini disebur persamaan Eadie-Hofstee. Persamaan ini tidak saja menghasilkan Vmaks dan  secara sederhana, tetapi juga memperbesar sifat kelinieran yang mungkin terlihat kurang jelas dalam cara Lineweaver-Burk

2.4.4 Analisis kuantitatif aktivitas enzim

Jumlah enzim dalam suatu ekstrak jaringan, ditentukan secara kuantitatif berdasarkan efek katalisnya. Untuk penentuan ini perlu diketahui beberapa faktor, yaitu:

1.      Persamaan reaksi yang dikatalis oleh enzim tersebut.

2.      Dibutuhkan atau tidaknya ko-faktor tertentu, seperti misalnya, ion-ion logamatau ko-enzim (aktivitas kebanyakan enzim di bantu oleh ko-enzim, yaitu yang berperan sebagai tempat atau bagian aktif (reaktif seat) dalam reksi enzim).

3.      Pengaruh konsentrasi substrat dan ko-faktor.

4.      pH optimum (aktivitas suatu enzim dipengaruhi pH mdium). Pada keadaan aktivitas enzim paling besar pHnya merupakan pH optimum untuk reaksi enzim tersebut (tabel 3.2)

 Tabel 3.2 angka pH optimum beberapa enzim

Enzima	Substrat	pH optimum
Pepsin Piruvatkarboksilase Furmarase Katalase Tripsin Alkalifosfatase Arginase	Albumin telur Hemoglobin Piruvat Fumarat Malasa H2O2 Benzoilargininamida Benzoilarginina etil-ester Gliserol-3-fosfat Arginin	1.5 2.2 4.8 6.5 8.0 7.6 7.7 7.0 9.5 9.7

5.      daerah temperatur saat enzim mantap dan mempunyai aktivitas yang tinggi. Pada sushu yang terlalu rendah kemantapan enzim tinggi, tetapi aktivitasnya rendah. Sedangkan pada suhu yang terlalu tinggi aktivitanya tinggi tetapi kemantapan rendah. Daerah temperatur saat kemantapan dan aktivitas enzim cukup besar di sebut temperatur optimum untuk enzim tersebut

6.      berbagai cara analisis yang sederhana untuk penentuan berkurangnya substratatau bertambahnya hasil reaksi.

Penentuan aktivitas enzim tersebut biasanya di lakukan pada pH optimum dan dengan konsentrai substrat dan ko-faktor yang berlebih, sehingga laju reaksi yang terjadi merupakan reaksi tingkat ke-nol (zero order reaction) terhadap substrat. Dalam hal ini laju reaksi permulaan berbanding lurus konsentrasi enzim, sehingga faktor pembatas laju reaksi (rate-limiting factor) yang sebenarnya adalah konsentrasi enzim. Pangamatan reaksi biasanya ditentukan dengan penentuan terbentuknya hasil reaksi dengan berbagai cara kimia atau spetrofotometri. Cara yang terakhir ini lebih baik, karena dapat dilakukan secara kontinu dan dapat dicatat dalam suatu bagan.

Menurut perjanjian internasional, satu unit aktivitas enzim adalah jumlah enzim yang menyebabkan transformasi satu micromole (10^-6 mole) substrat per menit pada suhu 25⁰C dalam keadan optimum sistem tersebut. Aktivitas spesifik (specific activity) adalah jumlah unit aktivitas enzim per milligram protein. Angka pergantian (tumover number) adalah angka yang menunjukan jumlah molekul substrat yang ditransformasi per satuan waktu oleh satu molekul enzim, bila enzim tersebut merupakan faktor pembatas laju reaksi.

Dengan menggunakan berbagai cara penentuan kuantitatif aktivitas enzim ini, cara isolasi dan permunian suatu enzim dapat dilakukan dengan lebih baik.

Angka pergantian beberapa enzim, dalam satuan per menit pada daerah suhu 20-38⁰ C

Enzim	Angka pergantian
Karbonikanhidrase C 3-Ketosteroidisomerase -Amilase - Galaktosidase Fosfoglukomutase Suksinatdehidrogenase	36.000.000 17.100.000 1.100.000 12.500 1.240 1.150

2.4.5  Inhibisi reaksi enzim

Pada umumnya, proses inhibisi merupakan suatu cara control dari pada reaksi enzim di dalam sel. Proses inhibisi reaksi enzim ada dua macam: reversible dan ireversibel. Inhibisi ireversibel biasanya berlangsung dalam prose destruksi atau modifikasi suatu gugus fungsi dalam molekul enzim. Inhibisi reversible ditentukan secara kuantitatif dengan menggunakan persamaan-persamaan kinetika Michaelis-Menten.

Ada dua macam inhibisi reversible, yaitu: bersaing (competitive) dan tak bersaing. Inhibisi bersaing dapat dihilangkandengan memperbesar  konsentrasi substrat, sedangkan inhibisi tak bersaing tidak dapat.

a.      Inhibisi bersaing (competitive inhibition)

Reaksi inhibisi malonat terhadap enzim suksinatdehidrogenase merupakan suatu contoh reaksi inhibisi bersaing yang reversible. Dalam proses inhibiasi ini, malonat sebagai inhibitor bersaing dengan suksinat sebagai substrat terhadap tempat (active site) yang sama pada molekul enzim.

Derajat inhibisi yang dicapai merupakan fungsi dari nilai banding (ratio) konsentrasi substrat dan inhibitor.

Jika E = enzim, S = substrat, I = inhibitor bersifat bersaing ( competitive inhibitor), ES = kompleks yang terjadi antara E dan I, maka reaksi enzim yang terjadi, yaitu:

          k₁

S + E  ES, K_{s =}  

          k₂

        

         k₃

I + E  EI, K_{1 =}     

              k₄

        k₅

ES   E + P, v = k₅

 ₌ konsentrasi inhibitor,  ₌ konsentrasi enzim yang terikat oleh inhibitor (enzim tak aktif), tanda lainya sama dengan yang sebelumnya. Bila konsentrasi enzim semula  _o. maka

_{o =}    +  +  atau  = _o - -  

 = konsentrasi enzim bebas

Apabila hanya dimasukkan ke dalam persamaan maka

K_s =

Dan jika hanya  dimasukan ke dalam persamaan maka

K_s =

Atau

Dengan memasukan dari persamaan kemudian mengevaluasi  dari persamaan yang baru ini, dan selanjutnya memasukkan kedalam persamaan, maka di peroleh persamaan:

V =

Karena telah dibuktikan sebelumnya bahwa k₅  = V_maks, maka

V =

Atau

V =

Persamaan ini adalah persamaan Michaelis-Menten untuk reaksi inhibisi enim yang bersaing, yaitu merupakan hubungan kuantitatif antar laju reaksi (v) dengan konsentrasi substrat  dan inhibitor . Per samaan ini juga dapat diturunkan dengan menggunakan cara pendekatan menurut prinsip Bringgs-Haldane yang telah diuraikan di atas. Juga persamaan perbandingan terbalik ganda dari Lineweaver-Burk dapat diturunkan dengan cara perhitungan yang sama seperti di atas, sehingga diperoleh persamaan

 =    +  

 (1 + ) adalah sudut tangen atau kemiringan dari pada gafik  

Versus  dan  adalah titik potong grafik dengan sumbu ordinat

Karena Ks, Vmaks dan KI tetap, maka kemiringan grafik merupakan fungsi  saja. Makin besar , kemiringan bertambah besar. Terlihat bahwa untuk konsentrasi inhibitor ( yang berubah, Ks akan berubah pula (Ks didapat dari titik potong grafik dengan sumbu absis), sedangkan V_maks tetap.

b.      Inhibisi tak bersaing (non competitive inhibition)

Pada reaksi inhibisiini, substrat dan inhibitor masing-masing berikatan dengan enzim pada tempat yang berbeda. Inhibitor dapat berikatan, baik dengan molekul enzim bebas maupun dengan kompleks ES. Reaksi enzim yang terjadi adalah:

E + S  ES, K_s =

E + I EI, K_I =  

EI + S  EIS, K’_I =  

ES + I  EIS, K’₂ =  

ES  E + P,  v = k  

Konsentrasi enzim semula:

₀ =  +  +  +  

Dengan menggunakan prinsip perhitungan yang sama seperti pada reaksi enzim yang bersaing, persamaan Michaelis-Menten untuk reaksi inhibisi enzim yang tak bersaing ini dapat diturunkan sebagai berikut:

V =  

Dan persamaan perbandingan terbalik ganda Linewaver-Burk adalah:

 adalah kemiringan grafik  versus  dan titik potong dengan sumbu ordinat  adalah . Ternyata baik kemiringan maupun V_maks akan berubah bila [I] berubah (gambar 3.6), sedangan K_s tetap.

2.4.6. Pengaruh temperatur terhadap K

Persamaan hubungan antara temperatur dengan konstanta keseimbangan reaksi, K, diturnkan dari persamaan termodinamika :

∆G = ∆H - T∆S

dan persamaan

∆G = - RTlnK

G = energi bebas, H = entalpi (panas reaksi), S = entropi, R = konstanta gas, dan T = temperatur.

Dengan mempersamakan kedua persamaan itu, didapatkan :

∆H - T∆S = - RTlnK

lnK =

persamaan ini disebut persamaan Van’t Hoff. Se;anjutnya, untuk temperatur T₁ dan T₂ konstanta kesetimbangannya adalah K₁ dan K₂, sedangkan ∆H, R, dan ∆S tetap. Maka:

lnK₂ – lnK₁ =

Persamaan 3.25 adalah turunan persamaan Van’t Hoff, yang merupakan hubungan temperatur dengan konstanta keseimbangan, K. Persamaan ini biasaya dipakai untuk mencari entaltpi, ∆H, suatu reaksi kesetimbangan, yaitu dengan mengukur (menghitung) harga K pada berbagai temperatur tertentu.

2.5. Mekanisme Reaksi Enzim

Suatu bagian yang sangat kecil dari satu molekul besar protein enzim, berperan mengkatalis reaksi. Bagaian kecil ini disebut bagian aktif (active site) enzim.aktivitas katalik enzim juga ditentukan oleh struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut.

2.5.1. Kekhususan Substrat

Suatu molekul substrat berikatan dengan bagian aktif enzim melalui suatu mekanisme khas dan selektif dalam hubungan yang disebut lock-and-key. Sebagian enzim mempunyaia kekhususan yang mutlak terhadap substrat dan tidak akan menyerang substrat lain meskipun strukturnya hampir sama. Sebagian lainnya mempunyai kekhususan yang kurang dan dapat bereaksi dengan suatu golongan substrat tertentu atau kelompok molekul sejenis. Enzim aspartase, termasuk jenis macam yang mempunyai kekhususan tinggi, mengkatalisis reaksi adisi yang reversibel dari ammonia pada ikatan rangkap fumarat, dan membentuk L-asparat,

Enzim ini tidak akan mengkatalisis reaksi adisi amonia pada berbagai senyawa lainnya seperti metilfumarat, senyawa ester atau amida daripada fumarat; dan juga tidak akan mengkatalisis reaksi deaminasi asam amino-malonat, glutamat, atau asam α-amino monokarboksilat. Aspartase juga mempunyai kekhususan ruang da geometri; jadi, tidak akan menyerang senyawa D-aspartat, juga tidak pada maleat (senyawa bentuk isomer cis daripada fumarat). Kekhususan ruang juga ditentukan oleh enzim lain, seperti laktatdehidrogenase yang khas untuk L-laktat; glutamat-deh; drogenasa untuk L-glutamat; dan asam D-amino oksidase untuk D-asam amino saja.

Di samping hal di atas, banyak enzim yang mempunyai kekhususan luas seperti: fosfatase yang mengkatalisis hidrolisis senyawa ester asam fosfat; peptidase, seperti tripsin dan kimotripsin yang mengkatalisis berbagai macam polipeptida.

Dari hasil penelitian telah diketahui dua hal yang bersangkutan engan kekhususan peptidase. Pertama, harus adanya ikatan kimia, dan kedua, adanya gugus fungsi tertentu pada substrat sedemikian rupa sehingga ikatan yang terjadi menghasilkan interaksi antara substrat tersebut dengan bagian katalitik molekul enzim.

Enzim yang mengkatalisis pemecahan ikatan peptida pada bagian dalam rantai polipeptida disebut endopeptidase, sedangkan yang mengkatalisis pemecahan pada ujung-ujung rantai polipeptida disebut eksopeptidase. Kimotripsin adalah suatu endopeptidase yang khas menyerang hanya pada ikatan peptida yang gugus karbonilnya merupakan residu asam amino aromatik, seperti tirosin, triptofan, dan fenilalanin.

Kimotripsin adalah suatu endopeptidase yang bagian aktifnya terdiri atas dua bagian yag terpisah, yaitu bagian hidrofob, yang dipakai untuk mengikat substrat, dan gugus karboksil yang berperan dalam proses reaksi katalitik.

2.5.2. Mekanisme Enzim

Pada beberapa enzim, gugus fungsi yang terdapat dalam bagian aktifnya, berperan dalam reaksi katalitik. Gugus –SH yang terdapat pada bagian aktif peptidase umpamanya, berperan sebagai katalisator dalam proses hidrolisis ikatan peptida tertentu (gambar 3.7). Gugus imidazol pada histidin, dan gugus hidroksil yang terdapat pada bagian aktif esterase, bersama-sama berperan dalam proses hidrolisis ester (gambar 3.8).

Kimotripsin, yang penelitian mekanisme reaksinya telah banyak dilakukan, menunjukkan bahwa dalam proses katalitiknya, gugus imidazol dari pada residu histidin no. 57 (His. 57) berfungsi sebagai katalisator basa. Katalisator basa ini merangsang penyerangan nukleofilik oleh gugus hidroksil daripada residu serin no. 195 (Ser. 195) –yang keduanya terdapat pada bagian aktif- terhadap atom karboksil daripada gugus asil dalam substrat (gambar 3.9). Sebagai akibatnya terjadilah perpindahan gugus asil ke gugus hidroksil daripada Ser. 195 dalam enzim, sehingga menghasilkan kompleks enzim-asil. Tahap reaksi selanjutnya, gugus imidazol dari His. 57 membantu proses kebalikan daripada proses pertama, yaitu pemindahan gugus asil ke gugus asil dari luar molekul enzim, yaitu H₂O, alkohol, atau asam amino.

Ribonuklease adalah suatu enzim yang gugus imidazol dari histidinya berfungsi dalam mekanisme reaksi katalitik.

BAB III

PENUTUP

3.1       Kesimpulan

1.      Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup, dan  mempunyai fungsi penting sebagai katalisator reaksi biokimia yang secara kolektif membentuk metabolisme-perantara (intermediary metbolism) dari sel.

2.       Penamaan enzim secara trivial, yaitu secara non-sistematik misalnya: pepsin, tripsin, katalase, tidak dapat menerangkan sifat dan macam reaksi kimia yang terjadi. Klasifikasi enzim secara international meliputi nama golongan, nomor kode, dan macam reaksi yang di katalisisnya dan tiap golongan utama terbagi lagi menjadi kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang di serangnya.

3.      Reaksi kimia di klasifikasikan berdasarkan jumlah molekul yang berpartisipasi dalam reaksi tersebut, untuk menghasilkan produk. Jadi, dapat mempunyai reaksi monomolekuler, bimolekuler, atau termolekuler.

4.      Analisis kuantitatif kinetika reaksi enzim dapat dilakukan dengan dua asas pendekatan: (1) asas kesetimbangan menurut Michaelis-Menten, dan (2) asas teori keadaan tunak (Steady State Theory) menurut Briggs-Haldane.

5.      Suatu bagian yang sangat kecil dari satu molekul besar protein enzim, berperan mengkatalis reaksi. Bagaian kecil ini disebut bagian aktif (active site) enzim.aktivitas katalik enzim juga ditentukan oleh struktur tiga dimensi molekul enzim tersebut.

3.2       Saran

Dalam penulisan makalah ini mungkin jauh dari kesempurnaan, hal ini disebabkan oleh kurangnya Referensi yang dimiliki oleh penulis, maka untuk itu penulis mengharapkan kritik dan saran dari  dosen  pembimbing dan teman-teman demi kesempurnaan dimasa yang akan datang

DAFTAR PUSTAKA